Rabu, 15 Juni 2011

Virus Komputer

Arti Definisi / Pengertian Virus Dan Kawan-Kawan (Varian Virus) :



1. Arti Definisi / Pengertian Virus Komputer
Virus komputer adalah suatu program komputer yang menduplikasi atau menggandakan diri dengan menyisipkan kopian atau salinan dirinya ke dalam media penyimpanan / dokumen serta ke dalam jaringan secara diam-diam tanpa sepengetahuan pengguna komputer tersebut. Efek dari virus komputer sangat beragam mulai dari hanya muncul pesan-pesan aneh hingga merusak komputer serta menghapus file atau dokumen kita.

2. Arti Definisi / Pengertian Varian Virus Worm, Trojan Dan Spyware
a. Worm
Worm adalah lubang keamanan atau celah kelemahan pada komputer kita yang memungkinkan komputer kita terinfeksi virus tanpa harus eksekusi suatu file yang umumnya terjadi pada jaringan.
b. Trojan
Trojan adalah sebuah program yang memungkinkan komputer kita dikontrol orang lain melalui jaringan atau internet.
c. Spyware
Spyware adalah aplikasi yang membocorkan data informasi kebiasaan atau perilaku pengguna dalam menggunakan komputer ke pihak luar tanpa kita sadari. Biasanya digunakan oleh pihak pemasang iklan.
Jika kita melihat kejanggalan pada media penyimpanan seperti file bernama aneh yang tidak pernah kita buat atau file bukan jenis aplikasi / application tetapi mengaku sebagai aplikasi maka jangan kita klik, kita buka atau kita jalankan agar virus komputer tersebut tidak menular ke komputer yang kita gunakan.



Tanda-Tanda/Ciri-Ciri Komputer Kita Terkena/Terinfeksi Virus Komputer :
- Komputer berjalan lambat dari normal
- Sering keluar pesan eror atau aneh-aneh
- Perubahan tampilan pada komputer
- Media penyimpanan seperti disket, flashdisk, dan sebagainya langsung mengkopi file aneh tanpa kita kopi ketika kita hubungkan ke komputer.
- Komputer suka restart sendiri atau crash ketika sedang berjalan.
- Suka muncul pesan atau tulisan aneh
- Komputer hang atau berhenti merespon kita.
- Harddisk tidak bisa diakses
- Printer dan perangkat lain tidak dapat dipakai walaupun tidak ada masalah hardware dan software driver.
- Sering ada menu atau kotak dialog yang error atau rusak.
- Hilangnya beberapa fungsi dasar komputer.
- Komputer berusaha menghubungkan diri dengan internet atau jaringan tanpa kita suruh.
- File yang kita simpan di komputer atau media penyimpanan hilang begitu saja atau disembunyikan virus. dan lain-lain...
Contoh bentuk media penyebaran virus komputer dari komputer yang satu ke komputer yang lain :
- Media Penyimpanan (disket, flashdisk, harddisk eksternal, zipdisk, cd, dvd, bluray disc, cartridge, dan lain sebagainya)
- Jaringan lan, wan, man, internet dan lain sebagainya.
- File attachment atau file lampiran pada email atau pesan elektronik lainnya.
- File software (piranti lunak) yang ditunggangi virus komputer.

Cara yang paling ampuh agar kita tidak terkena virus komputer adalah dengan cara menginstall program komputer yang orisinil atau asli bukan bajakan yang tidak ditunggangi virus dan kawan-kawan, tidak menghubungkan komputer dengan jaringan atau internet, serta tidak pernah membuka atau mengeksekusi file yang berasal dari komputer lain.
Tetapi cara seperti itu terlalu ekstrim dan kurang gaul dalam penggunaan komputer sehari-hari karena biasanya kita melakukan pertukaran data atau file dengan komputer lain baik berupa file pekerjaan, file gambar, file attachment, file musik, file video, dan lain sebagainya.

Jadi untuk menghindari komputer kita diinfeksi dan terserang virus maka kita harus waspada dalam berinteraksi dengan file dari komputer lain, file dari media penyimpanan dari orang lain, attachment email, pertukaran file jaringan, lubang keamanan komputer kita, dan lain-lain. Pasang antivirus yang bagus yang di update secara berkala serta program firewall untuk jaringan dan anti spyware dan adware untuk menanggulangi jenis gangguan komputer lain.

Salah satu fungsi antivirus adalah mencegah virus menginfeksi komputer. Meski saat ini banyak antivirus yang mempunyai proactive detection ( kemampuan mendeteksi virus baru yang belum masuk database virus ) yang bagus, tetapi jika komputer sudah terinfeksi virus, biasanya antivirus yang ter-install tidak bisa berbuat banyak.
Mengapa seperti itu ? Ya, jika Komputer sudah terinfeksi virus, biasanya hal pertama yang dilakukan virus adalah menon-aktifkan antivirus yang ada, jika tidak berhasil maka virus akan mencegah antivirus untuk menghapus dirinya. Lalu bagaimana jika hal ini terjadi ?


Ada beberapa cara jika komputer sudah terinfeksi virus, dan virus yang sudah terinstall tidak sanggup menanganinya.
1. Install atau gunakan antivirus lain
Jika masih bisa di install Antivirus lain, maka sebaiknya di coba. Gunakan program antivirus yang terbaru, langsung scan jika sudah selesai install atau akan lebih baik jika di update terlebih dahulu. Mungkin untuk kebanyakan antivirus hal ini tidak berhasil, karena virus biasanya sudah mengantisipasi hal ini.
Alternatifnya, gunakan antivirus baru. Misalnya yang baru saja di release. Antivirus ini cukup bagus, sebelumnya saya pernah menginstall komputer teman dengan Avira yang ternyata sudah terkena virus, sehingga installasi tidak berhasil. Kemudian saya coba antiviru ini dan bisa mendeteksi virus yang menginfeksi komputer.


2. Scan Hardisk di Komputer lain
Jika mempunyai beberapa komputer atau ada teman yang mempunyai komputer dengan antivirus yang selalu update, maka cobalah scan di komputer tersebut. Cara terbaik adalah dengan melepas hardisk dan dipasang di komputer teman tersebut, kemudian baru di scan secara menyeluruh.
Hal ini memang memerlukan ilmu tentang pasang memasang hardisk (teknis mengenai perangkat komputer), sehingga mungkin jika belum pernah akan mengalami kesulitan. Sebaiknya ditanyakan ke teman yang lebih tahu. Selain itu hal ini biasanya tidak bisa dilakukan di Laptop yang masih garansi, karena jika melepas hardisk, maka biasanya merusak label garansi di Laptop tersebut. Jadi mungkin dengan cara ketiga.

3. Scan dengan antivirus di Bootable CD
Bootable CD yang dimaksud disini merupakan CD yang berisi sistem operasi (baik sederhana maupun kompleks) yang bisa dijalankan komputer tanpa memerlukan hardisk. Dengan begitu, semua program yang ada di hardisk, termasuk virus dijamin tidak bisa berjalan, tetapi bisa diakses melalui Bootable CD ini.
Ada beberapa Bootable CD Gratis yang sudah disertakan antivirus dan bisa dimanfaatkan, antara lain :
• Ultimatebootcd (UBCD), Bootable CD ini berbasis DOS, sehingga mungkin bagi yang belum terbiasa akan kesulitan. Selain itu Antivirus yang disertakan hanya F-Prot Antivirus for DOS ( Virus definition: 4 May 2007), McAfee Antivirus Scanner 4.40.0 (Virus definition: 3 May 2007) dan BugHunter. Sehingga sepertinya tidak mencukupi karena tidak update lagi.
• UBCD4Win (Ultimate Boot CD for Windows). Ini merupakan pengembangan dari UBCD, dan sudah berbasis windows XP sehingga lebih memudahkan penggunanya. Tetapi untuk membuat Bootable CD-nya diperlukan CD Instalasi Windows XP. Ukurannya cukup besar, yaitu sekitar 230 MB.
• AntiVir Rescue System, Bootable CD ini berbasis Linux. Dibanding Bootable CD sebelumnya, AntiVir Rescue System merupakan Bootable CD yang khusus menangani virus, selain itu aplikasi ini selalu update, bahkan mungkin setiap hari selalu ada tambahan virus baru, sehingga sangat bermanfaat.
Jika hanya digunakan untuk menangani virus, maka AntiVir Rescue System lebih unggul. Selain besarnya hanya sekitar 55 MB (UBCD4Win sekitar 230 MB) AntiVir Rescue System senantiasa update, sehingga lebih mampu mendeteksi virus-virus baru. Tetapi jika memerlukan aplikasi lain, untuk perbaikan, recovery, mengecek hardware dan lainnya, maka UBCD4Win jelas lebih unggul.

4. Scan dan hapus virus secara manual
Cara ini bisa dilakukan bagi yang sudah cukup familiar dengan Sistem operasi khususnya windows, berbagai teknik virus (menyebar, menginfeksi dll), berbagai informasi tentang file atau directory komputer dan lainnya. Cara ini sebaiknya dilakukan melalui Bootable CD ( bisa digunakan Bootable CD dari cara ke 3 diatas atau dengan Linux Live CD seperti Ubuntu, Knoppix dan lainnya.

5. Install ulang
Ini mungkin alternatif terakhir jika cara-cara diatas tidak bisa atau ingin cara cepat. Tetapi dengan selesainya install ulang tidak menjamin komputer bebas virus lagi, bisa saja virus menginfeksi program lainnya yang di install kemudian. Selain itu jika kita sudah meng-install program komputer yang cukup banyak, maka bisa jadi install ulang memerlukan waktu cukup lama dan melelahkan.
Cara ini mungkin juga tidak bisa dilakukan jika komputer/laptop sudah di install Sistem operasi sejak kita beli (Software OEM), karena biasanya tidak disertakan CD Instalasinya. Yang jelas jika ingin menginstall ulang, pastikan CD Driver komputer/laptop sudah tersedia. Selain itu sebaiknya diketahui dulu virus apa yang menginfeksi komputer sebelum menginstall ulang.

LAJU ENDAP DARAH (LED)


Laju Endap Darah (LED) atau dalam bahasa inggrisnya Erythrocyte Sedimentation Rate (ESR) merupakan salah satu pemeriksaan rutin untuk darah. Proses pemeriksaan sedimentasi (pengendapan) darah ini diukur dengan memasukkan darah kita ke dalam tabung khusus selama satu jam. Makin banyak sel darah merah yang mengendap maka makin tinggi Laju Endap Darah (LED)-nya.
Tinggi ringannya nilai pada Laju Endap Darah (LED) memang sangat dipengaruhi oleh keadaan tubuh kita, terutama saat terjadi radang. Namun ternyata orang yang anemia, dalam kehamilan dan para lansia pun memiliki nilai Laju Endap Darah yang tinggi. Jadi orang normal pun bisa memiliki Laju Endap Darah tinggi, dan sebaliknya bila Laju Endap Darah normalpun belum tentu tidak ada masalah. Jadi pemeriksaan Laju Endap Darah masih termasuk pemeriksaan penunjang, yang mendukung pemeriksaan fisik dan anamnesis dari sang dokter.
Namun biasanya dokter langsung akan melakukan pemeriksaan tambahan lain, bila nilai Laju Endap Darah di atas normal. Sehinggai mereka tahu apa yang mengakibatkan nilai Laju Endap Darahnya tinggi. Selain untuk pemeriksaan rutin, Laju Endap Darah pun bisa dipergunakan untuk mengecek perkembangan dari suatu penyakit yang dirawat. Bila Laju Endap Darah makin menurun berarti perawatan berlangsung cukup baik, dalam arti lain pengobatan yang diberikan bekerja dengan baik.
Pada kasus dengan keluhan gampang lelah dan pandangan berkunang-berkunang, kemungkinan besar diagnosisnya anemia. Biasanya didukung dengan nilai Hemoglobin (Hb) yang rendah. Untuk penanganannya, anemia harus diidentifikasikan dahulu apakah Hb yang turun akibat dari Zat Besi (Fe) yang turun, atau komponen Hb yang lain yang turun? (Misalnya globin-nya/protennya).
Bila memang Fe-nya yang turun tentunya harus cukup mengkonsumsi tablet besi (Sulfusferrosus). Sekarang bentuknya tablet berbagai ragam. Ada yang disatukan dengan Effervescent, atau dengan Vitamin B, dan sebagainya. Sedangkan bila kadar proteinnya yang turun, tentunya harus konsumsi makanan atau minuman tinggi protein. Ini pun bentuknya sudah beragam, ada yang berbentuk susu, berbentuk minuman bertenaga dan yang paling banyak mungkin berbentuk makanan lauk-pauk sehari-hari.
_____________________________
PEMBAHASAN TEKNIS

Proses pengendapan darah terjadi dalam 3 tahap yaitu tahap pembentukan rouleaux, tahap pengendapan dan tahap pemadatan. Di laboratorium cara untuk memeriksa Laju Endap Darah (LED) yang sering dipakai adalah cara Wintrobe dan cara Weetergren. Pada cara Wintrobe nilai rujukan untuk wanita 0 — 20 mm/jam dan untuk pria 0 — 10 mm/jam, sedang pada cara Westergren nilai rujukan untuk wanita 0 — 15 mm/jam dan untuk pria 0 — 10 mm/jam.
Laju endap darah
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi Laju Endap Darah (LED) adalah faktor eritrosit, faktor plasma dan faktor teknik. Jumlah eritrosit/ul darah yang kurang dari normal, ukuran eritrosit yang lebih besar dari normal dan eritrosit yang mudah beraglutinasi akan menyebabkan Laju Endap Darah (LED) cepat. Walau pun demikian, tidak semua anemia disertai Laju Endap Darah (LED) yang cepat. Pada anemia sel sabit, akantositosis, sferositosis serta poikilositosis berat, laju endap darah tidak cepat, karena pada keadaan-keadaan ini pembentukan rouleaux sukar terjadi. Pada polisitemia dimana jumlah eritrosit/µl darah meningkat, Laju Endap Darah (LED) normal.
Pembentukan rouleaux tergantung dari komposisi protein plasma. Peningkatan kadar fibrinogen dan globulin mempermudah pembentukan roleaux sehingga Laju Endap Darah (LED) cepat sedangkan kadar albumin yang tinggi menyebabkan Laju Endap Darah (LED) lambat.
Laju Endap Darah (LED) terutama mencerminkan perubahan protein plasma yang terjadi pada infeksi akut maupun kronik, proses degenerasi dan penyakit limfoproliferatif. Peningkatan laju endap darah merupakan respons yang tidak
spesifik terhadap kerusakan jaringan dan merupakan petunjuk adanya penyakit.
Bila dilakukan secara berulang laju endap darah dapat dipakai untuk menilai perjalanan penyakit seperti tuberkulosis, demam rematik, artritis dan nefritis. Laju Endap Darah (LED) yang cepat menunjukkan suatu lesi yang aktif, peningkatan Laju Endap Darah (LED) dibandingkan sebelumnya menunjukkan proses yang meluas, sedangkan Laju Endap Darah (LED) yang menurun dibandingkan sebelumnya menunjukkan suatu perbaikan.
Selain pada keadaan patologik, Laju Endap Darah (LED) yang cepat juga dapat dijumpai pada keadaan-keadaan fisiologik seperti pada waktu haid, kehamilan setelah bulan ketiga dan pada orang tua.
Dan akhirnya yang perlu diperhatikan adalah faktor teknik yang dapat menyebabkan kesalahan dalam pemeriksaan Laju Endap Darah (LED). Selama pemeriksaan tabung atau pipet harus tegak lurus; miring dapat menimbulkan kesalahan 30%. Tabung atau pipet tidak boleh digoyang atau bergetar, karena ini akan mempercepat pengendapan. Suhu optimum selama pemeriksaan adalah 20°C, suhu yang tinggi akan mempercepat pengendapan dan sebaliknya suhu yang rendah akan memperlambat. Bila darah yang diperiksa sudah membeku sebagian hasil pemeriksaan laju endap darah akan lebih lambat karena sebagian fibrinogen sudah terpakai dalam pembekuan. Pemeriksaan laju endap darah harus dikerjakan dalam waktu 2 jam setelah pengambilan darah, karena darah yang dibiarkan terlalu lama akan berbentuk sferik sehingga sukar membentuk rouleaux dan hasil pemeriksaan laju endap darah menjadi lebih lambat

Senin, 13 Juni 2011

Meego



MeeGo adalah open source, Linux proyek yang menyatukan proyek Moblin, dipimpin oleh Intel, dan Maemo, oleh Nokia, menjadi aktivitas sumber tunggal terbuka. MeeGo mengintegrasikan pengalaman dan keterampilan dari dua ekosistem perkembangan yang signifikan, berpengalaman dalam komunikasi dan teknologi komputasi. Proyek MeeGo berpendapat kedua pilar membentuk fondasi teknis untuk platform generasi berikutnya dan penggunaan dalam ruang platform mobile dan perangkat.

MeeGo meliputi:

* Kinerja optimasi dan fitur yang memungkinkan pengembangan kaya komputasi dan grafis berorientasi aplikasi dan layanan tersambung
* Tidak ada kompromi-standar internet mendukung memberikan pengalaman web yang terbaik
* Mudah digunakan, fleksibel dan lingkungan UI kuat / app pembangunan berdasarkan Qt
* Open source organisasi proyek yang dikelola oleh Yayasan Linux
* Negara Linux Seni stack dioptimalkan untuk ukuran dan kemampuan platform footprint kecil dan perangkat mobile, tapi linux memberikan kompatibilitas perangkat lunak aplikasi yang luas

MeeGo saat ini target platform seperti netbook / entry-level desktop, komputer genggam dan perangkat komunikasi, dalam perangkat-kendaraan infotainment, TV, dan telepon media. Semua platform ini memiliki persyaratan pengguna umum dalam komunikasi, aplikasi, dan layanan internet dalam faktor bentuk portabel atau kecil. Proyek MeeGo akan terus memperluas dukungan platform sebagai fitur baru didirikan dan faktor bentuk baru muncul di pasar.


Bacillus anthracis

Tak terlihat bukan berarti tak ada. Di sekitar kita sangat banyak bakteri. Bahkan sebenarnya kita sepenuhnya hidup di tengah-tengah lautan bakteri yang tidak tampak. Bakteri berasal dari kata bakterion (yunani = batang kecil). Bakteri adalah organisme bersel satu yang terlalu kecil untuk dapat dilihat dengan mata telanjang. Ukurannya dalam satuan micron (1/1000 mm). Untuk melihatnya kita perlu mikroskop. Di bawah lensa mikroskop kita akan tahu betapa banyak bakteri menempel di setiap benda. Bentuknya pun bermacam-macam. Ada bakteri batang, ada bakteri bulat dan ada pula bakteri bentuknya menggerombol seperti anggur (disebut bakteri anggur).
Salah satunya adalah bakteri Bacillus Anthracis yaitu yang menyebabkan penyakit anthrax merupakan penyakit yang bersifat zoonotik, disebabkan oleh Bacillus anthracis. Anthrax berasal dari bahasa Yunani yang berarti batu bara. Pemberian nama tersebut erat kaitannya dengan anthrax bentuk kulit dengan manifestasi klinis berupa luka yang berwarna kehitaman. Beberapa nama lain penyakit tersebut antara lain: Milzband (German); Charbon (Perancis); Malignant pustula; Malignant carbuncle; Splenic fever; Woolsorter’s disease; dan Radang llimfa.
Beberapa alasan yang mendasari penyakit anthrax menjadi penting dan strategis karena: kemampuan menular yang tersifat zoonotik, bakteri mampu membentuk spora yang mempunyai ketahanan tinggi di lingkungan, sehingga sulit dieradikasi. Pandangan umum anthrax identik dengan kematian menyebabkan kepanikan tersendiri. Dewasa ini penyakit anthrax semakin populer karena dapat digunakan sebagai senjata biologis.
Bacillus anthracis ditemukan tahun 1849 oleh Davaine dan Bayer, dan pada tahun 1855 diidentifikasi oleh Pollender. Braver pada tahun 1857, mampu mendemonstrasikan pemindahan penyakit anthrax dengan melakukan inokulasi darah hewan yang terinfeksi anthrax. Pada tahun 1877, Robert Koch mampu membuat biak murni Bacillus anthracis, membuktikan kemampuan bakteri tsb membentuk endospora dan mengenali lebih lanjut sifat-siat bakteri anthrax tersebut.


1.Morfologi
Ciri-ciri :

1.Berbentuk batang lurus
2.Ukuran 1,6µm
3.Merupakan bakteri gram positif dan bersifat aerob
4.Tidak tahan terhadap suhu tinggi
5.Bersifat Patogen
6.Mempunyai kemampuan membentuk spora
7.Tidak mempunyai alat gerak (motil)
8.Berkapsul dan tahan asam
9.Dinding sel bakteri merupakan polisakarida somatik yang terdiri dari
N-asetilglukosamin dan D-galaktosa
10.eksotoksin kompleks yang terdiri atas Protective Ag (PA), Lethal
Factor (LF), dan Edema Factor (EF)

B.anthracis tersifat sebagai gram positif, non motil, bentuk batang yang berukuran besar 1-1,3 X 3-10 mikron meter, dengan ke-empat sudutnya membentuk siku-siku. Bakteri anthrax mampu membentuk spora, bentuk oval, yang berukuran 0,75 X 1,0 mikron meter. Adanya spora tersebut tidak menyebabkan pembengkaan sel. Sel vegetatif bakteri dilengkapi kapsula yang erat kaitannya dengan virulensi bakteri anthrax.
Bakteri gram positif ini mempunyai ukuran 3-5 m x 1-1.2 m. Berbentuk batang lurus dengan susunan dua dua atau seperti rantai. Dinding sel dari bakteri ini merupakan polisakarida somatik yang terdiri dari N-asetilglukosamin dan D-galaktosa. Selanjutnya, dalam sel bakteri antraks ini juga terdapat eksotoksin kompleks yang terdiri atas protective Ag (PA), lethal factor (LF), dan oedema factor (EF). Peran ketigannya itu terlihat sekali dalam menimbulkan gejala penyakit antraks. Tepatnya, ketiga komponen dari eksotoksin itu berperan bersama-sama. Potective Ag berfungsi untuk mengikat reseptor dan selanjutnya lethal factor. Sedangkan oedema factor akan memasuki sistem sel dari bakteri. Oedema factor merupakan adenilsiklase yang mampu meningkatkan cAMP sitoplasma sel, sedangkan fungsi spesifik dari lethal factor masih belum diketahui.

2.Fisiologi
Dalam mempertahankan siklus hidupnya, Bacillus anthracis membentuk dua system pertahanan, yaitu kapsul dan spora. Dua bentuk inilah, terutama spora yang menyebabkan Bacillus anthracis dapat bertahan hidup hingga puluhan tahun lamanya.

Sedangkan kapsul merupakan suatu lapisan tipis yang menyelubungi dinding luar dari bakteri. Kapsul ini terdiri atas polipeptida berbobot molekul tinggi yang mengandung asam D-glutamat dan merupakan suatu hapten. Bacillus anthracis dapat membentuk kapsul pada rantai yang berderet. Pada media biasa, kapsul Bacillus anthracis tidak terbentuk kecuali pada galur Bacillus anthracis yang ganas.

Lebih jauh, bakteri ini akan membentuk kapsul dengan baik jika terdapat pada jaringan hewan yang mati atau pada media khusus yang mengandung natrium bikarbonat dengan konsentrasi karbondioksida (CO2) 5 persen. Kapsul inilah yang berperan dalam penghambatan fagositosis oleh sistem imun tubuh, dan juga dapat menentukan derajat keganasan atau virulensi bakteri.

Selain itu, Bacillus anthracis juga membentuk spora sebagai bentuk resting cells. Pembentukan spora akan terjadi apabila nutrisi esensial yang diperlukan tidak memenuhi kebutuhan untuk pertumbuhan, prosesnya disebut sporulasi. Spora berbentuk elips atau oval, letaknya sentral dengan diameter tidak lebih dari diameter bakteri itu sendiri. Spora Bacillus anthracis ini tidak terbentuk pada jaringan atau darah binatang yang hidup, spora tersebut tumbuh dengan baik di tanah maupun pada eksudat atau jaringan hewan yang mati karena antraks.

Di sinilah keistimewaan bakteri ini, apabila keadaan lingkungan sekitar menjadi baik kembali atau nutrisi esensial telah terpenuhi, spora akan berubah kembali menjadi bentuk bakteri. Spora�spora ini dapat terus bertahan hidup selama puluhan tahun dikarenakan sulit dirusak atau mati oleh pemanasan atau bahan kimia tertentu, sehingga bakteri tersebut bersifat dormant, hidup tapi tak berkembang biak.

B. antrachis termasuk dalam spesies Bacillus yang merupakan bakteri jenis Gram positif. Bakteri jenis ini penting untuk industri, lingkungan dan kesehatan. Misalnya. B. subtilis adalah produsen enzim amylase dan protease untuk tekstil dan makanan. B. subtilis (natto) dipakai untuk fermentasi jenis tempe bernama natto yang digemari masyarakat Jepang Bacillus juga model makhluk hidup paling sederhana yang melakukan metamorfosa (proses perubahan badan seperti ulat menjadi kupu-kupu) dari bakteri menjadi spora. Sehingga aspek biokimia, genetika dan fisiologinya menjadi pusat perhatian sejak 40 tahun yang lalu. Melalui kerjasama 46 lembaga di Eropa. Jepang dan Amerika, genom B. subtilis berhasil disekuen tahun 1997.
Masuk ke dalam tubuh dalam bentuk spora, spora kemudian diserang oleh sistem kekebalan tubuh, dalam sistem kekebalan tubuh, spora aktif dan mulai berkembang biak dan menghasilkan dua buah racun, yaitu : Edema Toxin meupakan racun yang menyebabkan makrofag tidak dapat melakukan fagositosis pada bakteri dan Lethal Toxin merupakan racun yang memaksa makrofag mensekresikan TNF-alpha dan interleukin-1-beta yang menyebabkan septic shock dan akhirnya kematian, selain itu racun ini dapat menyebabkan bocornya pembuluh darah. Racun yang dihasilkan oleh Bacillus anthracis mengandung 3 macam protein, yaitu : antigen pelindung, faktor edema, dan faktor mematikan. Racun memasuki sel tubuh saat antigen pelindung berikatan dengan faktor edema dan faktor mematikan membentuk kompleks, kompleks lalu berikatan dengan reseptor dan diendositosis. Di dalam sel faktor edema dan faktor mematikan lepas dari endositosis.

Anthrax
Setelah mengenal racun dan vaksin B. antrachis, dalam bagian terakhir tulisan ini akan dibahas mengenai anthrax itu sendiri. Dari perbedaan tempat infeksi di tubuh, antrax dapat dibagi menjadi tiga jenis.

Yang pertama adalah "cutaneous anthrax" yang disebabkan oleh infeksi melalui luka di kulit. Jenis ini meliputi >95% kasus yang dilaporkan di seluruh dunia, termasuk kasus di Bogor, Januari tahun ini. Spora dari binatang yang terinfeksi, misal di tempat penjagalan, masuk ke kulit korban melalui lubang luka. Dalam waktu 1-2 hari kemudian, muncul benjolan yang gatal, disusul dengan gelembung cairan kemudian borok hitam. Apabila cepat diobati, >99% dapat sembuh total. Tapi seperti yang terjadi di Indonesia, biasaya hal ini kurang diperhatikan sehingga infeksi lebih lanjut ke jaringan lain melalui aliran darah bisa menimbulkan kondisi yang lebih parah dan mematikan. Jenis kedua yang terbanyak berikutnya adalah "gastro intestinal anthrax" yang disebabkan oleh infeksi melalui makanan/daging yang sudah tertular. Spora B. antrachis sangat stabil, sehingga lebih baik dihindari memakan daging dari ternak yang mati karena anthrax. Contoh di Indonesia adalah peristiwa di Purwakarta, Jabar awal tahun 2000 akibat mengkonsumsi daging burung unta terinfeksi yang dijual murah. Gejalanya adalah sakit perut yang mendadak, disertai rasa mual, muntah-muntah dan mencret berat. Bila sudah parah, akan sampai kepada pendarahan dalam perut. Kalau tidak segera diobati, resiko kematiannya mencapai 25-60%. Yang terakhir adalah "inhaled anthrax". Jenis ini disebabkan oleh spora yang terhirup oleh korban. Jadi hanya mungkin disebabkan oleh ulah manusia yang menyebarkan spora tersebut dalam tindakan terorisme atau perang. Contohnya kasus di Amerika baru-baru ini dan kecelakaan pabrik pembuat senjata biologis Rusia tahun 1979 di kota Sverdlovsk (sekarang disebut kota Yekaterinburg). Dalam kasus ini, anthrax sangat mematikan (90% kemungkinan tewas). Ini disebabkan karena spora B. antrachis langsung terbawa ke dalam tubuh melalui paru-paru dan berinteraksi dengan sel macrophage yang menjadi sasaran pertamanya. Selain itu, gejala awalnya setelah 1-5 hari terinfeksi (masa inkubasi), sangat mirip dengan flu biasa, seperti batuk-batuk, panas dan badan lemah. Sehingga ketika kondisi makin parah seperti sulit bernafas, sudah dipastikan korban tidak tertolong lagi karena protein racun sudah menyebar ke mana-mana dan tidak bisa dimusnahkan dengan antibiotika seperti dijelaskan di awal.

3.Ekologi
Pada hewan, yang menjadi tempat masuknya kuman adalah mulut dan saluran cerna. Adapun pada manusia, masuknya spora lewat kulit yang luka (antraks kulit), membran mukosa (antraks gastrointestinal), atau lewat inhalasi ke paru-paru (antraks pernafasan). Spora tumbuh pada jaringan tempat masuknya mengakibatkan edema melalui saluran getah bening ke dalam aliran darah, kemudian menuju ke jaringan, terjadilah sepsis yang dapat berakibat kematian. Pada antraks inhalasi, spora Bacillus anthracis dari debu wol, rambut atau kulit terhirup, terfagosit di paru-paru, kemudian menuju ke limfe mediastinum dimana terjadi germinasi, diikuti dengan produksi toksin dan menimbulkan mediastinum haemorrhagic dan sepsis yang berakibat fatal.


PENYAKIT YANG DITIMBULKAN
Penyakit yang ditimbulkan oleh Bacillus anthracis yaitu anthraks kulit, anthraks saluran pencernaan, anthraks saluran pernapasan, dan dapat sampai ke otak yang disebut anthraks otak atau meningitis. Anthraks kulit terjadi karena disebabkan infeksi pada kulit sehingga spora Bacillus anthracis dapat masuk melalui kulit. Anthraks saluran pencernaan yang disebabkan karena spora Bacillus anthracis yang tebawa oleh makanan yang telah terinfeksi dan sampai ke saluran pencernaan. Anthraks saluran pencernaan yang disebabkan karena spora Bacillus anthracis yang terhirup.

Penyebaran
Hampir semua hewan berdarah panas bisa terkena penyakit antraks. Di Indonesia, penyakit ini sering dijumpai pada kerbau, sapi, kambing, domba, kuda, dan babi. Dari segi epidemiologi bacillus anthracis ini menyukai tanah berkapur dan tanah yang bersifat basa (alkalis). Umumnya antraks menyerang hewan pada musim kering (kemarau),
dimana rumput sangat langka, sehingga sering terjadi pada ternak (terutama kuda) tertular lewat makan rumput yang tercabut sampai akarnya. Lewat akar rumput inilah bisa terbawa pula spora dari antraks.
Penularan Penyakit
Antrhax merupakan penyakit zoonis yang menyerang sapi, domba, kuda, dan lain-lain bahkan dapat menyerang manusia. Pada umumnya ada 3 cara penularan penyakit anthrax ke manusia, yaitu :
• Kontak langsung dengan bibit penyakit yang ada di tanah/rumput, hewan yang sakit, maupun bahan-bahan yang berasal dari hewan yang sakit seperti kulit, daging, tulang dan darah.
• Bibit penyakit terhirup orang yang mengerjakan bulu hewan (domba dll) pada waktu mensortir. Penyakit dapat ditularkan melalui pernapasan bila seseorang menghirup spora Antraks.
• Memakan daging hewan yang sakit atau produk asal hewan seperti dendeng, abon dll.

Gejala
• Anthrax Kulit
Biasanya terjadi pada permukaan lengan atau tangan sering diikuti pada wajah dan leher. Papul pruritik timbul 1-7 hari setelah masuknya organisme atau spora lewat luka. Pada awalnya menyerupai gigitan serangga. Papul dengan cepat berkembang menjadi vesikel, kemudian pastul, dan akhirnya menjadi ulkus nekrotik. Khas lesi berdiameter 1-3 cm dan memiliki eschar hitam di tengah. Kemudian timbul edema, limfangitis, limfadenopati dan gejala sistemik. Setelah 7-10 hari, eschar berkembang penuh, menjadi
kering, lusen dan terpecah-pecah.
• Anthrax Saluran Pencernaan
o Gejala awal rasa sakit perut yang hebat, mual, muntah, tidak nafsu makan dan suhu tubuh meningkat
o Konstipasi diikuti diarhe akut berdarah
o Hematemesis
o Toxemia
o Shock dan meninggal biasanya kurang dari 2 hari.

• Anthrax Saluran Pernapasan
o sangat jarang terjadi biasanya akibat dari perluasan antraks tipe kulit atau karena menghirup udara yang mengandung spora antraks
o gejala awal ringan dan spesifik
o dimulai dengan lemah, lesu, subfebril, batuk non produktif (seperti tanda-tanda bronchitis)
o kemudian mendadak dispnoe, sianosis, stridor dan gangguan respirasi berat
o shock, meninggal biasanya dalam waktu 24 jam.

4.Peranan Dalam Lingkungan
Peranan dalam lingkungan terutama dalam masyarakat adalah Peternak mengawasi kondisi kesehatan hewannya. Di daerah endemic, ternak perlu di vaksinasi secara rutin, masyarakat melaporkan kepada petugas dari Dinas Peternakan atau dinas yang memiliki fungsi Kesehatan Masyarakat Veteriner (Kesmavet) jika mengetahui ada hewan penderita antraks dan pemotongan hewan di luar RPH, terutama jika diketahui adanya penyembelihan hewan sakit atau demam tinggi, pembentukan kadar masyarakat untuk membina pengawasan penyembelihan hewan.


Merupakan bakteri pathogen dari kelompok bakteri parasit yang menimbulkan penyakit pada manusia, hewan dan tumbuhan.
Bakteri penyebab penyakit pada manusia yaitu :
1. Salmonella typhosa Tifus
2. Shigella dysenteriae Disentri basiler
3. Vibrio comma Kolera
4. Haemophilus influenza Influensa
5. Diplococcus pneumoniae Pneumonia (radang paru-paru)
6. Mycobacterium tuberculosis TBC paru-paru
7. Clostridium tetani Tetanus
8. Neiseria meningitis Meningitis (radang selaput otak)
9. Neiseria gonorrhoeae Gonorrhaeae (kencing nanah)
10. Treponema pallidum Sifilis atau Lues atau raja singa
11. Mycobacterium leprae Lepra (kusta)
12. Treponema pertenue Puru atau patek
Bakteri penyebab penyakit pada hewan yaitu :
1. Brucella abortus Brucellosis pada sapi
2. Streptococcus agalactia Mastitis pada sapi (radang payudara)
3. Bacillus anthracis Antraks
4. Actinomyces bovis Bengkak rahang pada sapi
5. Cytophaga columnaris Penyakit pada ikan
Bakteri penyebab penyakit pada tumbuhan yaitu:
1. Xanthomonas oryzae Menyerang pucuk batang padi
2. Xanthomonas campestris Menyerang tanaman kubis
3. Pseudomonas solanacaerum Penyakit layu pada famili terung-terungan
4. Erwinia amylovora Penyakit bonyok pada buah-buahan

5.Taksonomi
• Kingdom : Bacteria
• Filum : Firmicutes
• Kelas : Bacilli
• Ordo : Bacillales
• Famili : Bacillaceae
• Genus : Bacillus
• Spesies : Bacillus anthracis

Kamis, 09 Juni 2011

Enzim

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:
X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula.
Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.





Etimologi dan Sejarah


Eduard Buchner
Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.
Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase).[7] Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.
Konvensi penamaan
Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase.
International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:
Struktur dan mekanisme

Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif.
Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10], sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
Kespesifikan
Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.
Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase, aminoasil tRNA sintetase[ dan ribosom.
Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.

Model "kunci dan gembok"
Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.
[sunting] Model ketepatan induksi


Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.
Mekanisme
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
• Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
• Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
• Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil
Stabilisasi keadaan transisi
Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.
Dinamika dan fungsi
Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.
Modulasi alosterik
Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.
Kofaktor dan koenzim
Kofaktor
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.
Koenzim


Model pengisian ruang koenzim NADH
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.
Termodinamika

Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.
Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.
Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.
Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.
(dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2 yang tinggi)
(pada paru-paru; konsentrasi CO2 yang rendah)
Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.
Kinetika


Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).
Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dari asai enzim.
Pada tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909, kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).[45] Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.


Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).
Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik.
Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, β-laktamase, dan superoksida dismutase.
Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.
Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.[55]
Inhibisi


Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.
Inhibisi kompetitif
Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.
Inhibisi tak kompetitif
Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.
Inhibisi non-kompetitif
Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.
Inhibisi campuran
Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.
Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.


Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.
Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.
Kegunaan inhibitor
Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernafasan sel.
Fungsi biologis
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot. ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.
Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman
Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.
Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

Rabu, 11 Mei 2011

Menikmati Hidup

Setiap kita tentu pernah bahkan mungkin selalu menghadapi masalah. Dari bangun tidur, bermasalah untuk tidak ingin bangun-bangun tetapi harus bergegas karena jam ngantor ga boleh telat, di jalan pun masalah, harus berlari mengejar bus atau berbagi jalan dengan pengguna jalan lain. Seiang hari kita juga dihadapkan masalah, “..ah hari ini panas sekali ya” jika terik atau “..duh hujan kok terus-terusan sih”. Pulang kerja juga masalah, apalagi diperkotaan seperti di Jakarta -macet adalah hal yang teramat biasa.

Belum lagi masalah keuangan, bagi sebagian bahkan mayoritas keuangan akan manjadi masalah besar. Uangnya selalu pas-pasan pas mau beli bakso diakhir bulan, pas ga punya uang, terpaksa ngutang deh dan akan megap-megap diakhir bulan. Itu bagi kita yang sudah bekerja, bagi yang belum atau menganggur? lain lagi ceritanya dan masalahnya.

Tetapi kawan, masalah-masalah tersebut bukan untuk kita hindari karena toh kita tidak bisa lari dari masalah kecuali hanya sesaat. Ingatlah bahwa Alloh tentu tidak dengan percuma menciptakan masalah tetapi pasti ada hikmah didalamnya.
Maka dari itu hendaknya kita tidak terpenjara terkurung dalam gua takut pada masalah, tetapi semaksimal mungkin mengelola masalah. Karena hidup tidaklah lama, mung mampir ngombe-kata orang jawa. Maka rugilah kita jika kita hidup hanya untuk memikirkan dengan masalah dan bahkan tanpa sempat menikmati hidup.
Berikut sekidit tips bagi kita yang sedang gundah gulana dengan masalah, agar bisa menikmati hidup.

Apakah anda mulai jenuh dengan rutinitas dan lebih ingin menikmati hidup? Berikut beberapa hal yang bisa anda coba:

1. Tertawa. Pernahkah anda tertawa lepas bebas? Sekali-kali cobalah untuk tertawa lepas. Tertawa itu baik untuk kesehatan dan cara ampuh untuk menjadi lebih relaks. Jika sulit tertawa, sewa film paling lucu menurut rekomendasi, dan bebaskan diri anda tertawa hari ini..

2. Cara lain ialah dengan komunikasi dengan kerabat. Sudah berapa lama anda tidak membuat janji dengan sahabat lama anda. Atau sudah berapa lama anda tidak bertemu dengan sepupu dekat anda? Buat janji dengan mereka dan kejar waktu yang terhilang.

3. Bertanya dan berguru. Kadang dalam keadaan jenuh, kita membutuhkan orang yang lebih tua, lebih berpengalaman dan lebih bijaksana untuk diajak tukar pikiran dan membantu menjernihkan jalan pikiran kita yang sudah ruwet. Karena itu, temuilah pemimpin agama anda misalnya, untuk memberi masukan dan menjawab beberapa pertanyaan yang memenuhi benak anda selama ini. Bertanya juga tidak harus dengan benda bergerak. Anda bisa membeli buku yang bagus untuk didalami.

4. Buat sesuatu yang menyenangkan. Sekali-kali, lakukan sesuatu yang fun namun sangat jarang anda kerjakan. Pergi ke konser musik bersama teman-teman, pergi ke Dufan di hari sabtu, atau manjakan diri satu hari penuh di spa yang mewah. Pasti seru.

5. Menolong orang lain. Siapa sangka memberi bantuan pada orang lain adalah salah satu cara menikmati hidup. Dalam hidup ini, manusia tertipu oleh dunia dengan kebohongan bahwa lebih baik menerima daripada memberi. Padahal kebenarannya ialah sebaliknya. Tidak percaya? Coba saja. Sisihkan uang untuk pengemis tua yang biasa anda temui di jalan, atau kumpulkan baju bekas layak pakai anda dan bawa ke panti asuhan atau ke yayasan sosial, atau beli beberapa bungkus makanan dan bagikan kepada beberapa anak jalanan. Setelah itu, rasakan kenikmatan dibalik memberi dengan tulus dan hati yang gembira tentunya

6. Hibur orang lain. Sekali lagi prinsip memberi ada disini. Anda yang jenuh, tapi anda yang menghibur orang lain. Tapi jika anda melakukannya, maka anda sendiri bisa terhibur. HIbur orang lain dengan senyuman, dengan memberi sapaan selamat pagi atau mengucapkan terimakasih, memberi pujian, atau mendengar cerita singkatnya tentang kehidupan pribadinya.

7. Cari makan. Makanan bukan hanya untuk mengenyangkan perut saja, tapi untuk dinikmati. Sisihkan uang gaji anda bulan depan dan pakai untuk bersantap di resto paling oke di kota anda. Manjakan lidah anda sesekali. Makanan yang enak cukup ampuh untuk bisa melupakan rutinitas yang membosankan.

8. Cari teman curhat. Kadang orang jenuh dan tidak bisa menikmati hidup karena harus menanggung semua masalah hidup sendirian. Bukan karena tidak punya teman, tapi karena memilih untuk menyimpan semua sendirian. Padahal makin ditumpuk didalam, tubuh dan jiwa pun makin terbebani. Sebaiknya cari sahabat yang bisa dipercaya dan mulai curhat dengan mereka secara rutin. Membagi beban akan membuat hidup anda lebih hidup dan lebih rileks.

9. Ambil kursus. Mengambil kursus singkat tentang hal baru yang belum pernah anda pelajari sebelumnya adalah satu cara untuk membuat hidup anda variatif dan menambah percaya diri. Bahasa Prancis, memasak, menyetir atau membuat vas dari tanah liat adalah beberapa contohnya. Kalau malas sendirian, ajak teman dekat atau pasangan anda.

10. Dalami agama. Tidak ada cara terbaik untuk mengobati kejenuhan dan menikmati hidup selain mendekat kepada si pemilik segala kehidupan yaitu Tuhan. Renungkan kebaikanNya, beribadah setiap hari dan mengenal pribadiNya adalah jalan keluar yang paling sempurna.

Hidup ini tergantung lensa yang anda kenakan di mata anda ketika anda memandang kehidupan. Jika anda memilih untuk memakai kacamata yang baik dan positif, maka anda akan lebih menikmati hidup dan melihat segala sesuatu dengan baik walau dihalang oleh kejenuhan sekalipun

Senin, 09 Mei 2011

HIV

HIV (human immunodeficiency virus) adalah sebuah retrovirus yang menginfeksi sel sistem kekebalan tubuh manusia - terutama Sel T CD4+ dan makrofaga, komponen vital dari sistem sistem kekebalan tubuh "tuan rumah" - dan menghancurkan atau merusak fungsi mereka. Infeksi dari HIV menyebabkan pengurangan cepat dari sistem kekebalan tubuh, yang menyebabkan kekurangan imun. HIV merupakan penyebab dasar AIDS.
Dari hasil penelitian, semua penderita HIV/AIDS yang telah masuk ke dalam fasa seropositif, menunjukkan gejala hipotiroid.
Perkenalan

Istilah HIV telah digunakan sejak 1986 (Coffin et al., 1986) sebagai nama untuk retrovirus yang diusulkan pertama kali sebagai penyebab AIDS oleh Luc Montagnier dari Perancis, yang awalnya menamakannya LAV (lymphadenopathy-associated virus) (Barre-Sinoussi et al., 1983) dan oleh Robert Gallo dari Amerika Serikat, yang awalnya menamakannya HTLV-III (human T lymphotropic virus type III)


HIV adalah anggota dari genus lentivirus, bagian dari keluarga retroviridae yang ditandai dengan periode latensi yang panjang dan sebuah sampul lipid dari sel-host awal yang mengelilingi sebuah pusat protein/RNA. Dua spesies HIV menginfeksi manusia: HIV-1 dan HIV-2. HIV-1 adalah yang lebih "virulent" dan lebih mudah menular, dan merupakan sumber dari kebanyakan infeksi HIV di seluruh dunia; HIV-2 kebanyakan masih terkurung di Afrika barat. Kedua spesies berawal di Afrika barat dan tengah, melompat dari primata ke manusia dalam sebuah proses yang dikenal sebagai zoonosis.

HIV-1 telah berevolusi dari sebuah simian immunodeficiency virus (SIVcpz) yang ditemukan dalam subspesies simpanse, Pan troglodyte troglodyte. HIV-2 merupakan spesies dari sebuah strain SIV yang berbeda, ditemukan dalam sooty mangabeys, monyet dunia lama Guinea-Bissau
Tiga grup dari HIV-1 telah diidentifikasi berdasarkan ekspresi genom viral yang disebut env, yaitu: M, N dan O. Grup env M merupakan genom yang paling banyak ditemukan dengan 8 perbedaan subtipe yang dipengaruhi faktor geografis, antara lain: B (di Amerika dan Eropa), A dan D (di Afrika), C (di Afrika dan Asia).
Infeksi susulan oleh subtipe yang berbeda, menimbulkan bentuk rekombinan sirkulasi[2] (bahasa Inggris: circulating recombinant form, CRF).

Bentuk rekombinan yang pertama kali ditemukan adalah rekombinan AG dari Afrika tengah dan barat, kemudian rekombinan AGI dari Yunani dan Siprus, rekombinan AB dari Rusia dan AE dari Asia tenggara. Meskipun demikian, prekursor CRF AE berupa tipe E masih belum ditemukan.47% infeksi yang terjadi di seluruh belahan dunia merupakan subtipe C, 27% berupa CRF02_AG, 12,3% berupa subtipe B, 4% adalah subtipe D dan 4% merupakan CRF AE, sisa 5,7% terdiri dari subtipe dan CRF lain. Riset HIV terakhir 95% terfokus pada subtipe B, sedangkn beberapa laboratorium menggunakan subtipe C.

Penularan :
HIV menular melalui hubungan kelamin dan hubungan seks oral, atau melalui anus, transfusi darah, penggunaan bersama jarum terkontaminasi melalui injeksi obat dan dalam perawatan kesehatan, dan antara ibu dan bayinya selama masa hamil, kelahiran dan masa menyusui. UNAIDS transmission. Penggunaan pelindung fisik seperti kondom latex dianjurkan untuk mengurangi penularan HIV melalui seks. Belakangan ini, diusulkan bahwa penyunatan dapat mengurangi risiko penyebaran virus HIV, tetapi banyak ahli percaya bahwa hal ini masih terlalu awal untuk merekomendasikan penyunatan lelaki dalam rangka mencegah HIV
Pada akhir tahun 2004 diperkirakan antara 36 hingga 44 juta orang yang hidup dengan HIV, 25 juta di antaranya adalah penduduk sub-Sahara Afrika. Perkiraan jumlah orang yang terinfeksi HIV di seluruh dunia pada tahun 2004 adalah antara 4,3 juta hingga 6,4 juta orang. (AIDS epidemic update December 2004).

Wabah ini tidak merata di wilayah-wilayan tertentu karena ada negara-negara yang lebih menderita daripada yang lainnya. Bahkan pada tingkatan negara pun ada perbedaan tingkatan infeksinya pada daerah-daerah yang berlainan. Jumlah orang yang hidup dengan HIV terus meningkat di semua bagian dunia, meskipun telah dilakukan berbagai langkah pencegahan yang ketat.

Sub-Sahara Afrika tetap merupakan daerah yang paling parah terkena HIV di antara kaum perempuan hamil pada usia 15-24 tahun di sejumlah negara di sana. Ini diduga disebabkan oleh banyaknya penyakit kelamin, praktik menoreh tubuh, transfusi darah, dan buruknya tingkat kesehatan dan gizi di sana (Bentwich et al., 1995). Pada tahun 2000, WHO memperkirakan bahwa 25% unit darah yang ditransfusikan di Afrika tidak dites untuk HIV, dan bahwa 10% infeksi HIV di benua itu terjadi lewat darah.
Di Asia, wabah HIV terutama disebabkan oleh para pengguna obat bius lewat jarum suntik, hubungan seks baik antarpria maupun dengan pekerja seks komersial, dan pelanggannya, serta pasangan seks mereka. Pencegahannya masih kurang memadai.

Tanda dan Gejala Penyakit AIDS Penderita :
Seseorang yang terkena virus HIV pada awal permulaan umumnya tidak memberikan
tanda dan gejala yang khas, penderita hanya mengalami demam selama 3 sampai 6
minggu tergantung daya tahan tubuh saat mendapat kontak virus HIV tersebut.
Setelah kondisi membaik, orang yang terkena virus HIV akan tetap sehat dalam
beberapa tahun dan perlahan kekebelan tubuhnya menurun/lemah hingga jatuh sakit
karena serangan demam yang berulang. Satu cara untuk mendapat kepastian adalah
dengan menjalani Uji Antibodi HIV terutamanya jika seseorang merasa telah
melakukan aktivitas yang berisiko terkena virus HIV.

Adapun tanda dan gejala yang tampak pada penderita penyakit AIDS diantaranya
adalah seperti dibawah ini :
1. Saluran pernafasan. Penderita mengalami nafas pendek, henti nafas sejenak,
batuk, nyeri dada dan demam seprti terserang infeksi virus lainnya (Pneumonia).
Tidak jarang diagnosa pada stadium awal penyakit HIV AIDS diduga sebagai TBC.
2. Saluran Pencernaan. Penderita penyakit AIDS menampakkan tanda dan gejala
seperti hilangnya nafsu makan, mual dan muntah, kerap mengalami penyakit jamur
pada rongga mulut dan kerongkongan, serta mengalami diarhea yang kronik.
3. Berat badan tubuh. Penderita mengalami hal yang disebut juga wasting syndrome, yaitu kehilangan berat badan tubuh hingga 10% dibawah normal karena gangguan pada sistem protein dan energy didalam tubuh seperti yang dikenal sebagai Malnutrisi termasuk juga karena gangguan absorbsi/penyerapan makanan pada sistem pencernaan yang mengakibatkan diarhea kronik, kondisi letih dan lemah kurang bertenaga.
4. System Persyarafan. Terjadinya gangguan pada persyarafan central yang
mengakibatkan kurang ingatan, sakit kepala, susah berkonsentrasi, sering tampak
kebingungan dan respon anggota gerak melambat. Pada system persyarafan ujung
(Peripheral) akan menimbulkan nyeri dan kesemutan pada telapak tangan dan kaki,
reflek tendon yang kurang, selalu mengalami tensi darah rendah dan Impoten.
5. System Integument (Jaringan kulit). Penderita mengalami serangan virus cacar
air (herpes simplex) atau carar api (herpes zoster) dan berbagai macam penyakit
kulit yang menimbulkan rasa nyeri pada jaringan kulit. Lainnya adalah mengalami
infeksi jaringan rambut pada kulit (Folliculities), kulit kering berbercak (kulit
lapisan luar retak-retak) serta Eczema atau psoriasis.
6. Saluran kemih dan Reproduksi pada wanita. Penderita seringkali mengalami
penyakit jamur pada vagina, hal ini sebagai tanda awal terinfeksi virus HIV. Luka
pada saluran kemih, menderita penyakit syphillis dan dibandingkan Pria maka wanita
lebih banyak jumlahnya yang menderita penyakit cacar. Lainnya adalah penderita
AIDS wanita banyak yang mengalami peradangan rongga (tulang) pelvic dikenal
sebagai istilah pelvic inflammatory disease (PID) dan mengalami masa haid yang tidak teratur (abnormal).

Template by:

Free Blog Templates